Protein denaturering

Konformasjon (struktur) av peptidkjeden er bestilt og er unik for hvert protein. Under spesielle forhold er det et gap stort antall bindinger som stabiliserer den romlige strukturen av molekylet av forbindelsen. Som et resultat av dette gapet fullstendig hele molekylet (eller en vesentlig del derav) er i form av tilfeldig spiral. Denne prosessen kalles "denaturering". Denne endringen kan utløse varmen fra seksti til åtti grader. Således er hvert molekyl, kan den resulterende åpningen varierer i konformasjon fra hverandre.

Denaturering av proteiner skjer under påvirkning av ethvert middel som er i stand til å ødelegge ikke-kovalente bindinger. Denne prosessen kan skje under alkaliske eller sure betingelser, på overflaten av den fase-delen under innvirkning av noen organiske forbindelser (fenoler, alkoholer og andre). proteindenaturering kan skje under påvirkning av guanidinium-klorid eller urea. Nevnte midler danne svake bindinger (hydrofob, ionisk, hydrogen) med karbonyl- eller aminogrupper av peptidet ryggraden med et antall grupper av aminosyrerester, idet deres egne tilgjengelig protein hydrogenbindinger i molekylene. Som et resultat av dette forekommer en endring i den sekundære og tertiære struktur.

Resistens overfor denatureringsmidler er hovedsakelig avhengig av nærværet i molekylet av protein forbindelsene med disulfidbindinger. Trypsin-inhibitor har tre bindinger S - S. Under betingelsene for utvinning av protein-denaturering finner sted uten andre påvirkninger. Hvis etterfølgende satt forbindelsen under forhold hvor oksidasjonen utføres SH-grupper av cystein og dannelse av disulfidbindinger, er den opprinnelige konformasjon gjenopprettet. Tilstedeværelsen av til og med en enkelt disulfidbinding signifikant øker stabiliteten av den romlige strukturen.

proteindenaturering, vanligvis ledsaget av en nedgang i løselighet. Sammen med dette utfelles ofte former. Det skjer i form av "curdled protein." Ved høye konsentrasjoner av forbindelsene i oppløsning, "koagulering" gjennomgår hele løsningen, som, for eksempel, skjer dette når kokende egg. Når denaturering av proteinet mister sin biologiske aktivitet. Dette prinsipp er basert på bruk av karbolsyre (fenol vandig løsning) som et antiseptisk stoff.

Ustabiliteten av den romlige strukturen, er det høy sannsynlighet for svikt under påvirkning av forskjellige midler i betydelig grad vanskelig å isolere og protein forskning. Også skapt noen problemer ved anvendelse av forbindelsene i medisin og industri.

Hvis protein-denaturering ble gjennomført ved å utsettes for høye temperaturer, foregår langsom avkjøling sted under visse betingelser prosessen renativatsii - gjenvinning av det native (original) konformasjon. Dette faktum viser at leggingen av peptidkjeden er i overensstemmelse med den primære struktur.

Dannelsen av den native konformasjon (kildeposisjon) er en spontan prosess. Med andre ord, tilsvarer dette arrangement til det minimum av fri energi som finnes i et molekyl. Man kan som et resultat av det konkluderes med at den romlige strukturen av forbindelsen som er kodet i aminosyresekvensen i peptidkjedene. Dette betyr igjen at alle polypeptider relatert ved veksling av aminosyrer (f.eks mioglobinovye peptidkjedene), vil ta en identisk konformasjon.

Proteiner kan være store forskjeller i primærstrukturen selv om liten eller helt identiske i konformasjon.