Den strukturelle organisering av proteinmolekylet nivåer: sekundære strukturen til et protein

Til grunn av strukturen til proteiner og proteids av polypeptidkjeden, og proteinmolekylet kan bestå av ett, to eller flere kretser. Ikke desto mindre, er fysiske, biologiske og kjemiske egenskaper av biopolymerer forårsaket ikke bare en generell kjemisk struktur, som kan være et "meningsløst", men også ved andre nivåer av organiseringen av proteinmolekylene.

Den primære strukturen til et protein bestemmes ved kvalitativ og kvantitativ aminosyresammensetning. Peptidbindinger er grunnlaget for den primære struktur. For første gang denne hypotese er foreslått i 1888 A. Ya. Danilevsky, og senere hans mistanke ble bekreftet ved syntese av peptider som blir utført av E. Fischer. Strukturen av proteinmolekyler i detalj undersøkt A. Ya. Danilevskim og E. Fischer. Ifølge denne teorien, proteinmolekylene består av et stort antall aminosyrerester som er koblet sammen med peptidbindinger. proteinmolekyl kan ha en eller flere polypeptidkjeder.

Når de primære strukturer av proteiner som brukes under prøven kjemiske midler, og proteolytiske enzymer. Således, ved anvendelse av fremgangsmåten i Edman er meget praktisk å identifisere de terminale aminosyrer.

Den sekundære strukturen til proteinet viser en romlig konfigurasjon av proteinmolekylet. Det er følgende sekundærstrukturtyper: alfa-heliks, beta-spiral, kollagen heliks. Forskere har funnet at den mest karakteristisk for a-heliks struktur av peptidene.

Den sekundære strukturen til proteinet er stabilisert ved hjelp av hydrogenbindinger. Det sistnevnte oppstår mellom hydrogenatomer bundet til en elektronegativ nitrogenatom av en peptidbinding, og et karbonyl-oksygenatom av den fjerde en av sine aminosyrer, og de er rettet langs spiralen. Energiberegninger viser at polymeriseringen av disse aminosyrene er mer effektiv rett alfa-heliks, som er tilstede i naturlige proteiner.

Den sekundære strukturen til et protein: P-platestrukturen

Polypeptidkjeder i beta-foldene er fullt utstrukket. Beta-foldene er dannet ved vekselvirkning av to peptidbindinger. Denne strukturen er karakteristisk fibrøse proteiner (keratin, fibroin, etc.). Spesielt beta-keratin karakterisert ved en parallell anordning av polypeptidkjeder som er ytterligere stabilisert av interkjede disulfidbindinger. De silkefibroin nabo polypeptidkjeder er antiparallell.

Den sekundære strukturen til proteinet: kollagen helix

Formasjonen består av tre spiralized tropokollagen kjeder, som har en stangform. Spiralized kjede krøller og danner en superhelix. Helix stabiliseres ved hydrogenbindinger mellom de hydrogenet i peptidet forekommende aminosyre aminosyrerest i en kjede og oksygen av karbonylgruppen av aminosyreresten av en annen kjede. Presentert kollagen struktur gir høy styrke og elastisitet.

Den tertiære strukturen til proteinet

De fleste proteiner i den naturlige tilstand er meget kompakt konstruksjon, som er bestemt av formen, størrelsen og polariteten av de aminosyrerester, og aminosyresekvens.

En vesentlig innflytelse på dannelsen av nativt proteinstrukturen, eller en tertiær struktur har hydrofobe og ioniske interaksjoner, hydrogenbindinger, etc .. Under påvirkning av disse krefter er oppnådd termodynamisk hensiktsmessig konformasjonen av proteinmolekylet og dens stabilisering.

Den kvartære struktur

Denne type struktur av molekylet er et resultat av foreningen av flere underenheter i et enkelt molekyl kompleks. Sammensetningen av hver underenhet innbefatter primære, sekundære og tertiære strukturer.