Proteiner: Struktur og funksjon av proteiner

Proteiner er organiske stoffer. Disse makromolekylære forbindelser er karakterisert ved en spesifikk sammensetning og ved hydrolyse brytes ned til aminosyrer. Proteinmolekyler som kan ha forskjellig form, mange av dem består av flere polypeptidkjeder. Informasjon om strukturen til proteinet som er kodet i DNA og proteinmolekyler synteseprosessen kalles oversettelse.

Den kjemiske sammensetningen av proteiner

Gjennomsnittlig protein inneholder:

• 52% karbon;
• 7% hydrogen;
• 12% nitrogen;
• 21% oksygen;
• 3% svovel.

Proteinmolekyler - er polymerer. For å forstå strukturen, må du vite hva som utgjør deres monomerer - aminosyrer.

aminosyrer

De kan deles inn i to kategorier: stadig oppstår og noen ganger støtt. Den førstnevnte gir 18 protein monomerer amid og 2: asparaginsyre og glutaminsyre. Noen ganger er det bare tre syrer.

Disse syrer kan klassifiseres på forskjellige måter: arten av sidekjedene, eller ladet dem radikaler, også kan de være delt på antall grupper, CN og COOH.

Den primære strukturen til proteinet

Rekkefølgen av aminosyrer i proteinkjeden bestemmer dets påfølgende nivåer i organisasjonen, egenskaper og funksjoner. Den viktigste form for kommunikasjon mellom monomerene er et peptid. Det er dannet ved å fjerne et hydrogen fra en aminoksloty og OH-gruppen av den andre.

Det første nivået av organiseringen av proteinmolekylet - en sekvens av aminosyrer i det, bare en kjede, som bestemmer strukturen til proteinmolekyler. Den består av et "skjelett" å ha en vanlig struktur. Denne gjentatte sekvens-NH-CH-CO-. Visse sidekjeder av aminosyrer er presentert radikaler (R), deres egenskaper bestemme sammensetningen av proteinstrukturen.

Selv om den samme molekylære struktur av proteiner, kan de variere fra eneste egenskapene som har en annen sekvens av monomerer i kjeden. Rekkefølgen av aminosyrene i et protein som er bestemt av genene og protein dikterer visse biologiske funksjoner. Sekvensen av monomerer i molekylene som er ansvarlig for den samme funksjon, ofte nær i forskjellige arter. Slike molekyler - samme eller lignende for å organisere og ved forskjellige typer av organismer, den samme funksjon - homologe proteiner. Struktur, egenskaper og funksjoner av fremtidige molekyler er lagt på det trinn av syntesen av kjeder av aminosyrer.

Noen fellestrekk

Strukturen av proteinet er blitt studert i lang tid, og deres primærstruktur analyse tillot oss å gjøre noen generaliseringer. For et større antall proteiner som er kjennetegnet ved tilstedeværelsen av alle tyve aminosyrer, hvorav særlig stor glycin, alanin, asparaginsyre, glutamin og lite tryptofan, arginin, metionin, histidin. Unntak er bare et par grupper av proteiner, slik som histoner. De er nødvendig for DNA emballasje og inneholder mye histidin.

Den andre generalisering: ingen likheter i aminosyrer i vekslingen av globulære proteiner. Men selv i det fjerne biologiske aktiviteten til polypeptidene er små fragmenter av de samme molekyler.

sekundær struktur

Det andre nivået av organiseringen av polypeptidkjeden - er dets posisjon, som vedlikeholdes ved hydrogenbindinger. Utskiller α-heliks og β-fold. Krets del har en ordnet struktur, blir slike områder kalles amorfe.

Alfa-heliks av naturlige proteiner pravozakruchennaya. Sidegrupper av aminosyrer i heliks alltid vendt utover og som er plassert på motsatte sider av sin akse. Hvis de er ikke-polar, er det deres gruppering på den ene side av heliksen oppnådde bue, noe som skaper betingelser for utnytting av forskjellige spiralformede regioner.

Beta-fold - svært langstrakt skruelinje - har en tendens til å holde seg i proteinmolekylet og er utformet nær og parallelt med ikke-parallelle B-foldede sjikt.

Den tertiære strukturen til proteinet

Det tredje nivå av organiseringen av proteinmolekylet - folding spiraler, folder og amorfe områder i en kompakt struktur. Dette skjer på grunn av samspillet mellom sidekjedene av monomerene selv. Slike koblinger er delt inn i flere typer:

• hydrogenbindinger dannes mellom polare radikaler;
• Hydrofob - mellom ikke-polare R-grupper;
• elektrostatiske tiltrekningskrefter (ionebindinger) - mellom gruppene, de avgifter som er motsatt;
• disulfidbroer - mellom cystein- rester.

Den sistnevnte typen av forbindelse (-S = S-) representerer kovalent interaksjon. Disulfidbroer styrke proteinene, blir deres struktur som er mer stabil. Men tilstedeværelsen av slike koblinger betyr ikke nødvendigvis. For eksempel, kan cystein være meget lite i polypeptidkjeden, eller det radikaler er i nærheten, og kan ikke skape en "bro".

Den fjerde nivå i organisasjonen

Kvartære struktur er dannet, ikke alle proteiner. Strukturen av proteinene på det fjerde nivå bestemt av antallet av polypeptidkjeder (protomerer). De er knyttet sammen av de samme forbindelser som tidligere nivå på den organisasjon, i tillegg til disulfid-broer. Molekylet består av et antall protomere, og hver av dem har sin egen spesielle (eller identiske) tertiær struktur.

Alle ledd i organisasjonen bestemme funksjoner som vil tjene til å få protein. Strukturen av proteinet ved det første nivået av organiseringen er meget nøyaktig bestemmer deres påfølgende rolle i cellen, og organismen som en helhet.

Funksjonene til proteiner

Det er vanskelig å forestille seg hvor viktig er rollen av proteiner i cellen aktivitet. Ovenfor har vi sett på deres struktur. Funksjonene til proteiner er direkte avhengig av den.

Utføre bygning (strukturelle) funksjon, danner de grunnlaget for enhver levende cellecytoplasmaet. Disse polymerer er de viktigste materialet i alle cellemembraner, da innbefattet i et kompleks med lipider. Dette inkluderer celledeling i ytterligere kamre, som hver opptrer sine reaksjoner. Det faktum at det krever sine egne premisser, en spesielt viktig rolle medium pH for hver av de komplekse cellulære prosesser. Proteiner bygge opp tynne vegger, som deler cellen i de såkalte lommer. Men fenomenet har blitt kalt compartmentalization.

Den katalytiske funksjon er å regulere alle cellulære reaksjoner. Alle enzymer opprinnelse er enkle eller komplekse proteiner.

Alle typer organismer bevegelse (muskelarbeid, bevegelsen i celleprotoplasma, ciliær flimring i protozoer og D. t.) Blir utført proteiner. Strukturen av proteiner som gjør det mulig for dem å bevege seg for å danne fibre og ringer. Den transportfunksjonen er at mange stoffer transporteres over cellemembranen spesifikke bærerproteiner.

Hormonelle rolle av disse polymerene er forståelig samtidig: på strukturen av en rekke hormoner er proteiner, slik som insulin, oksytocin.

Erstatning funksjonen bestemmes slik at proteinene er i stand til å danne avleiringer. For eksempel, valgumin egg, melkekasein, plantefrø lagringsproteiner - et stort antall næringsstoffer som er lagret deri.

Alle sener, ledd artikulasjon, skjelett bein, hover dannet proteiner, noe som bringer oss til en annen av sine funksjoner - støtte.

Proteinmolekyler er de reseptorene som bærer den selektive erkjennelse av visse stoffer. I denne rollen, særlig kjent glykoproteiner og lektiner.

De viktigste faktorene for immunitet - antistoffer og komplementsystemet opprinnelse er proteiner. For eksempel er det blodkoagulasjon basert på endringer i fibrinogen protein. De indre vegger av spiserør og mage er foret med et beskyttende lag av mukøse proteiner - Litsinija. Toksiner er også proteiner av opprinnelsen. hud fundament, er beskyttet dyrekroppen kollagen. Alle disse funksjonene er beskyttende proteiner.

Vel, den siste i en rad funksjon - regulerende. Det er proteiner som kontrollerer genom arbeid. Det vil si, de regulerer transkripsjon og oversettelse.

Uansett viktig rolle noen proteiner, proteinstruktur var unriddled forskere i lang tid. Og nå er de åpne nye måter å bruke denne kunnskapen.