Hva er funksjonen av enzymet protein? Den enzymatiske funksjon av proteiner: eksempler

Arbeidet med kroppen vår - en svært kompleks prosess der millioner av celler som er involvert, tusenvis av forskjellige stoffer. Men det er ett område som er helt avhengig av de spesifikke proteiner, uten noe som menneske- eller dyrelivet ville være helt umulig. Som du sikkert gjettet, vi snakker nå om enzymer.

I dag vil vi vurdere den enzymatiske funksjon av proteiner. Dette er et viktig område for biokjemi.

Siden grunnlag av disse stoffene er hovedsakelig danner proteiner, så de kan betraktes av dem. Du bør vite at for første gang enzymene ble oppdaget i 30-årene av det 19. århundre, tok mer enn et århundre bare forskere, for å komme fram til en mer eller mindre ensartet definisjon for dem. Så hva funksjonen utføres av protein enzymer? På dette, samt deres struktur og reaksjoner av eksemplene vil du lære fra denne artikkelen.

Du må forstå at ikke alle protein kan være et enzym, selv i teorien. Globulære proteiner bare danne stand til å oppvise katalytisk aktivitet i forhold til andre organiske forbindelser. Som med alle naturlige forbindelser i denne klasse, enzymer er sammensatt av aminosyrerester. Legg merke til at den enzymatiske funksjon av proteiner (eksempler som vil være i artikkelen) kan bare utføres av en som har molekylvekt er mindre enn 5000.

Hva er et enzym, den moderne definisjonen

Enzymer - en katalysator av biologisk opprinnelse. De har evnen til å akselerere reaksjonen, på grunn av den nære kontakten mellom reaktantene (substrater). Vi kan si at den enzymatiske funksjon av proteiner - en prosess noen katalyse av biokjemiske reaksjoner som er unike for en levende organisme. Bare en liten del av dem kan reproduseres i laboratoriet.

Det bør bemerkes at på dette området har det vært noen gjennombrudd de siste årene. Forskere har gradvis kommet nær til å skape kunstige enzymer som kan brukes ikke bare for økonomiske formål, men også medisin. Det er utviklet enzymer som effektivt kan ødelegge selv små områder av begynnende kreft.

Hvilke deler av enzymet direkte involvert i reaksjonen?

Legg merke til at, i kontakt med substratet ikke omfatter hele kroppen av enzymet, men bare en liten del av denne er kalt det aktive setet. Dette er deres viktigste egenskap av komplementaritet. Dette konseptet innebærer at enzymet er ideelt egnet til substratet i form og deres fysiske og kjemiske egenskaper. Vi kan si at funksjonen av enzymer i denne saken er som følger:

• Deres vann kommer ned fra skallet overflaten.
• Det er en viss deformasjon (polarisasjon, for eksempel).
• Etter at de er anordnet på en spesiell måte i rommet, mens de beveger seg nærmere hverandre.

Disse forholdene fører til akselerasjon av reaksjonen. Nå, la oss gjøre en sammenligning mellom enzymer og uorganiske katalysatorer.

sammenligne resultatene av	enzymer	uorganiske katalysatorer
Akselerasjon av forover og revers reaksjon	det samme	det samme
Spesifisitet (komplementaritet)	Bare egnet til en bestemt type materiale, høy spesifisitet	Kan være universell, akselererer flere lignende reaksjoner
respons hastighet	Øk intensiteten av reaksjonen av noen få millioner ganger	Akselerasjonen i hundrevis og tusenvis av ganger
Reaksjon på varmen	Reaksjonen går til "nei" på grunn av den totale eller delvise denaturering av proteiner som er involvert i det	Når det varmes opp, de fleste katalytiske reaksjoner gjentatte ganger akselereres

Som du kan se, den enzymatiske funksjon av proteiner krever spesifisitet. I seg selv vil også legge til at mange av disse proteinene har også artsspesifikke. Enkelt sagt, humane enzymer neppe egnet for et marsvin.

Viktig informasjon om strukturen av enzymer

Strukturen av disse forbindelser blir isolert umiddelbart tre nivåer. Den primære strukturen kan bli identifisert ved aminosyre-rester som er en del av enzymene. Siden den enzymatiske funksjon av proteiner, og eksempler på disse vi har gjentatte ganger sitert i denne artikkelen, kan utføres bare ved visse kategorier av forbindelser for å identifisere dem nettopp på dette grunnlag er helt reell.

Når det gjelder den sekundære nivå, er det hertil bestemt ved hjelp av flere typer av bindinger som kan forekomme mellom disse aminosyrerester. Denne kommunikasjonen hydrogen, elektrostatisk, hydrofob, og Van der Waals interaksjoner. Som et resultat av den spenning som forårsaker disse forbindelser i forskjellige deler av det enzym som produseres α-heliks, sløyfen og p-tråder.

Den tertiære struktur er et resultat av det faktum at forholdsvis store deler av polypeptidkjeden ganske enkelt fold. De resulterende strenger er kalt domener. Til slutt, den endelige dannelsen av denne strukturen finner sted bare etter at en stabil interaksjon etablert mellom ulike domener. Man må huske på at dannelsen av domenene seg selv går i en helt uavhengig måte fra hverandre.

Noen domeneegenskaper

Typisk polypeptidkjeden fra hvilken de er dannet, består av omtrent 150 aminosyrerester. Når domener samhandle med hverandre, dannet globule. Siden funksjonen er utført av enzymatiske aktive nettsteder basert på dem, bør forstå betydningen av denne prosessen.

Selve domenet er karakterisert ved det faktum at det mellom aminosyrerestene i sin struktur er det mange vekselvirkninger. Deres tall er mye høyere for de reaksjoner mellom seg selv domener. Således kan hulrommet mellom dem relativt "sårbare" til virkningene av forskjellige organiske løsningsmidler. Volumet av størrelsesorden 20-30 kubikk ångstrøm som passer til flere vannmolekyler. Forskjellige domener har ofte en helt unik tredimensjonal struktur, som er forbundet med utførelse av helt forskjellige funksjoner.

aktive nettsteder

Som regel er de aktive setene ligger strengt mellom domener. Følgelig spiller som hver for seg en meget viktig rolle i løpet av reaksjonen. På grunn av denne anordning av domenene funnet betydelig bevegelsesfrihet i området av enzymet. Dette er ekstremt viktig, ettersom den enzymatiske funksjonen utføres kun de forbindelser som passende kan forandre dets posisjon.

Mellom polypeptid forankringslengde i legemet av enzymet, og hvor de komplekse funksjoner som utføres, er det en direkte kobling. Komplikasjon rolle både oppnås ved å utforme det aktive sete av reaksjonen mellom det katalytiske domenet, og på grunn av dannelsen av helt nye domener.

Noen proteiner, enzymer (eksempler - lysozym og glykogen) kan variere sterkt i størrelse (129 og 842 aminosyrerester, henholdsvis), selv om reaksjonen blir katalysert spalting av kjemiske bindinger av samme type. Forskjellen er at den mer massive og store enzymer som er i stand til bedre å styre sin posisjon i rommet, og som sikrer bedre stabilitet og reaksjonshastighet.

Hoved klassifisering av enzymene

Foreløpig akseptert og utbredt i verden er standard klassifikasjon. Ifølge henne, står det seks sentrale klasser, med de aktuelle underklasser. Vi anser bare grunnleggende. Her er de:

1. oxidoreductases. Funksjonen av enzymer i dette tilfellet - stimulerings redoksreaksjoner.

2. transferaser. Kan utføre overførings substratene mellom de følgende gruppene:

• En karbonenheter.
• Rester av aldehyder og ketoner.
• Acyl og glykosylkomponentene.
• Alkyl (som et unntak kan ikke bære CH3) rester.
• Nitrogenholdige baser.
• Grupper inneholdende fosfor.

3. Hydrolases. I dette tilfelle er den enzymatiske funksjon å spalte proteiner av de følgende typer av forbindelser:

• Estere.
• Glykosider.
• Estere og tioestere.
• Peptidtype bindinger.
• Forholdet type CN (med unntak av det samme peptid).

4. lyaser. Er i stand til å kople gruppene med påfølgende dannelse av en dobbeltbinding. Videre kan det utføre den inverse prosessen: sammenføyning utvalgte grupper til dobbeltbindinger.

5. Isomerases. I dette tilfelle blir den enzymatiske funksjon av proteiner komplisert isomere katalysereaksjoner. Denne gruppen omfatter de følgende enzymer:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekylære oxidoreductases.
• Intramolekylære transferaser.
• Intra lyase.

6. ligaser (ellers kjent som syntetase). De anvendes for splitting av ATP under dannelse av noen forbindelser.

Det er lett å legge merke til at den enzymatiske funksjon av proteiner er utrolig viktig, som de er til en viss grad kontroll nesten alle de reaksjoner som finner sted hvert sekund i kroppen din.

Det som gjenstår av enzymet etter at interaksjonen med substratet?

Ofte er enzymet et protein globular opprinnelse, det aktive sentrum som er representert ved sin samme aminosyrerester. I alle andre tilfeller, i den midtre del er fast forbundet med den prostetiske gruppe eller koenzym (ATP, for eksempel), er forholdet mye svakere. En katalysator som kalles et holoenzym, og dens residuet, etter fjerning av det dannede ATP apoenzymet.

Derfor, i henhold til dette trekk enzymer som er klassifisert i de følgende grupper:

• Enkelt hydrolase, lyase, og isomerase, som generelt ikke inneholder koenzym base.
• Enzymproteiner (eksempler - noe transami) som består av en prostetisk gruppe (lipoinsyre, for eksempel). Denne gruppen omfatter mange av peroksidase.
• Enizmy for hvilken den nødvendige koenzym regenerering. Disse inkluderer kinaser, så vel som de fleste av de oksidoreduktaser.
• Andre katalysatorer, hvis sammensetning er ennå ikke fullt ut forstått.

Alle stoffer som er en del av den første gruppe, er mye brukt i næringsmiddelindustrien. Alle andre katalysatorer krever meget spesifikke betingelser for dets aktivering, og derfor bare arbeide i legemet, eller i noen laboratorieforsøk. Således er den enzymatiske funksjon - dette er en meget spesifikk reaksjon, som består i å stimulere (katalyse) reaksjoner i visse typer av veldefinerte betingelser for menneske- eller dyrekroppen.

Hva skjer i det aktive området, eller hvorfor enzymer fungerer så effektivt?

Vi har gjentatte ganger sagt at nøkkelen til forståelse av enzymatisk katalyse er etableringen av det aktive sentrum. Det er det at den spesifikke binding av substratet, som i slike forhold er mye mer aktiv reagere. For at du skal forstå kompleksiteten av reaksjonene som utføres der, gi et enkelt eksempel skje glykosefermentering, er det nødvendig en gang 12 enzymer! Like vanskelig interaksjon blir mulig bare på grunn av det faktum at et protein som utfører den enzymatiske funksjon har den høyeste grad av spesifisitet.

Typer av enzymer spesifisitet

Det er absolutt. I dette tilfelle er den spesifisitet bare vist ett, strengt definert type-enzym. Således kommuniserer urease bare med urea. Med laktose melk som den går inn i reaksjonen under alle forhold. Det er det funksjonen utføres av proteiner, enzymer i kroppen.

I tillegg er konsernet ikke uvanlig absolutt spesifisitet. Som det fremgår av navnet, i dette tilfellet er det "mottakelighet" strengt til en klasse av organiske forbindelser (estere, herunder komplekse alkoholer eller aldehyder). For eksempel, pepsin, som er ett av nøkkelenzymene i magen, viser kun spesifisitet for hydrolyse av peptidbindinger. Alkohol dehydrogenase samvirker utelukkende med alkoholer og laktikodegidraza spaltet noe annet enn a-hydroksysyrer.

Det hender også at den enzymatiske funksjon som er karakteristisk for en spesiell gruppe av forbindelser, men under visse forhold, enzymer kan virke på ganske forskjellig fra deres viktigste "formål" til et stoff. I dette tilfellet er katalysatoren "tendens" til en viss klasse av stoffer, men under visse forhold kan den spalte og andre forbindelser (ikke nødvendigvis ekvivalent). Men i dette tilfellet, vil reaksjonen gå mye saktere.

Viden kjent for evnen av trypsin til å virke på peptidbindinger, men få vet at dette proteinet som utfører funksjonen av enzymet i mage-tarmkanalen, kan også reagere med forskjellige esterforbindelser.

Til slutt er det spesifisiteten av optisk. Disse enzymene kan interagere med en lang rekke forskjellige stoffer føre helt, men bare under forutsetning av at de har en veldefinert optiske egenskaper. Således er den enzymatiske funksjon av proteiner i dette tilfellet meget lik den til all handling ikke er enzymer, katalysatorer og uorganisk opprinnelse.

Hvilke faktorer avgjør effektiviteten av katalyse?

I dag er det antatt at faktorene som bestemmer en ekstremt høy grad av effektivitet av enzymer er:

• konsentrere effekt.
• romlig orientering effekt.
• Allsidigheten av den aktive reaksjonssenteret.

Generelt vil virkningen av substans-konsentrasjonen ikke avviker fra den i de uorganiske katalysereaksjoner. I dette tilfellet, en konsentrasjon av slikt substrat, som er flere ganger større enn en tilsvarende verdi for alle andre ting volumet av oppløsningen i det aktive senter. I reaksjonen sentrum selektivt sorterer lavmolekylære stoffer som skal reagere med hverandre. Det er ikke vanskelig å gjette at denne effekten fører til en økning i den kjemiske reaksjonen hastighet flere størrelsesordener.

Når en standard kjemisk prosess finner sted, er det ytterst viktig, som er en del av de vekselvirkende molekyler kolliderer med hverandre. Enkelt sagt, må substansen av molekylet ved tidspunktet for kollisjonen være strengt orientert i forhold til hverandre. På grunn av det faktum at utføres under tvang, da alle involverte komponenter er anordnet i en viss linje, er den katalyse reaksjonen akselereres ved omtrent tre bestillinger av en slik omdreining i den aktive stilling av enzymet.

Multifunksjonalitet betyr i dette tilfellet egenskapen til alle komponentene i det aktive senteret samtidig (eller strengt koordinert) for å virke på molekylet av den "bearbeidede" substansen. Dessuten er det (molekylet) ikke bare ordentlig festet i rommet (se ovenfor), men endrer også vesentlig dens egenskaper. Alt dette i kombinasjon fører til at enzymer blir mye lettere å handle på substratet på den nødvendige måten.